Ramona Christina ChristmannSpektroskopische Untersuchungen zu funktionsrelevanten Eisen-Liganden-Wechselwirkungen in Häm-Thiolat-Proteinen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ISBN: | 978-3-8440-4134-7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Series: | Biophysik | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Keywords: | Häm-Thiolat-Proteine; Stopped-Flow-Spektroskopie; Mössbauer-Spektroskopie; Compound I; Shunt-Reaktion | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Type of publication: | Thesis | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Language: | German | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Pages: | 238 pages | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Figures: | 120 figures | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Weight: | 353 g | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Format: | 21 x 14,8 cm | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Bindung: | Hardcover | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Price: | 49,80 € / 62,25 SFr | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Published: | December 2015 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Buy: | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Download: | Available PDF-Files for this title: You need the Adobe Reader, to open the files. Here you get help and information, for the download. These files are not printable.
User settings for registered users You can change your address here or download your paid documents again.
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Recommendation: | You want to recommend this title? | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Review copy: | Here you can order a review copy. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Link: | You want to link this page? Click here. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Export citations: |
|
||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Abstract: | Eisenhaltige Biomoleküle erfüllen in der Natur vielfältige lebenswichtige Aufgaben, wie z.B. Sauerstofftransport, Elektronentransfer sowie Sauerstoff- und Eisenspeicherung. Es wurden vier Hämproteine untersucht, deren Hämgruppe jeweils mittels eines Schwefels aus einem Cystein mit dem Apoprotein verbunden ist und die deshalb zu den Häm-Thiolat-Proteinen gehören. Die Chloroperoxidase CPO ist bereits gut erforscht und bildet bei der Reaktion mit Wasserstoffperoxid das hochreaktive Intermediat Compound I (Cpd I), ein Fe(IV)=O Porphyrin-π-Kation-Radikalsystem. Dieses Cpd I wurde ebenfalls in manchen Cytochrom P450-Enzymen in einer sogenannten "Shunt"-Reaktion nachgewiesen. Die Cytochrom P450-Enzymfamilie katalysiert die Hydroxylierung zahlreicher Substrate, wobei Cpd I dabei für die Fähigkeit gesättigte C-H-Bindungen zu hydroxylieren verantwortlich gemacht wird. Diese Arbeit umfasst sowohl die Herstellung der Enzymproben und die Optimierung der Expressionsbedingungen als auch reaktionskinetische Untersuchungen der "Shunt"-Reaktion mit verschiedenen Persäuren und Reaktionsbedingungen für Cytochrom P450cam und Cytochrom P450bmp. Bei P450cam traten bei bestimmten Reaktionsbedingungen beide für Cpd I typischen Absorptionsbanden auf, bei P450bmp jedoch nicht. Es wird davon ausgegangen, dass Cpd I in den meisten Fällen zu schnell weiterreagiert und nicht genug für eine Detektion akkumuliert. Zu guter Letzt wurde die NO-Bindung des Cimex-Nitrophorins cNP bei verschiedenen pH-Werten mittels Mössbauer-Spektroskopie untersucht und ein Mechanismus zur reversiblen Bindung von NO im cNP vorgestellt. |